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GENI E PROTEINE

Dopo molti anni di ricerche sull'anemia falciforme (anemia), è diventato evidente che una mutazione in un particolare gene porta a cambiamenti nella struttura chimica della molecola di emoglobina. Il principale tipo di emoglobina adulta è costituito da quattro catene polipeptidiche (proteine): due catene identiche e due catene identiche (2). Nel 1957, W. Ingram scoprì che le emoglobine normali e falciformi contengono le stesse catene, ma catene diverse. Le differenze tra le catene normali e mutanti erano che nell'emoglobina della cellula falciforme, il residuo di acido glutammico nella sesta posizione veniva sostituito dal residuo di valina. Pertanto, le differenze tra la variante normale e quella mutante che causano la malattia erano il risultato di un evento molecolare: la sostituzione di un singolo aminoacido nella proteina corrispondente. Il chiarimento della natura dell'anemia falciforme ha dato il nome a un'intera classe di malattie umane - "malattie molecolari".

proteine

Le proteine ​​svolgono un ruolo cruciale nella vita degli organismi. Ogni proteina ha la sua funzione unica, che è determinata dalla sua struttura intrinseca e dalle proprietà chimiche. Si distinguono le seguenti funzioni proteiche: enzimatica, strutturale, motoria, di trasporto, nutrizionale, protettiva e regolatoria.

Schema di sintesi proteica

I processi di realizzazione di informazioni codificate in una specifica sequenza nucleotidica di un particolare gene possono essere rappresentati genericamente nel cosiddetto dogma centrale della biologia molecolare.

Secondo esso, i singoli filamenti di DNA fungono da matrici nella sintesi di molecole complementari (replicazione). Inoltre, il filamento di DNA semantico di un particolare gene funge da matrice per la sintesi dell'esatta trans cripta (pre-mRNA) del gene corrispondente (trascrizione). Segue quindi il processo di maturazione dell'RNA messaggero (elaborazione), in cui la molecola viene modificata e giuntata. Gli eventi descritti si verificano nel nucleo cellulare (Fig.
IV.16). L'mRNA maturo entra nel citoplasma, dove il processo di traduzione delle informazioni registrate nella sequenza dell'mRNA nella sequenza aminoacidica della corrispondente proteina (traduzione) si svolge sui ribosomi.

Fig. IV.16.

Schema di replicazione, trascrizione e traduzione di informazioni genetiche



La struttura chimica delle proteine

Le proteine, o proteine, sono grandi molecole polimeriche costruite da unità monomeriche di aminoacidi collegate tra loro. La composizione delle proteine ​​comprende venti diversi aminoacidi (Fig. IV.17). Tutti gli aminoacidi hanno un piano strutturale generale. Gli elementi obbligatori sono: un gruppo amminico (—NH2) e un gruppo carbossilico (—COOH) legato a un atomo di carbonio centrale. Un atomo di idrogeno (—H) e un radicale (un gruppo laterale indicato dal simbolo R) sono anch'essi associati ad esso.

Fig. IV.17. La struttura dei venti aminoacidi che compongono le proteine ​​naturali Gli aminoacidi nelle proteine ​​sono collegati da forti legami peptidici risultanti dall'interazione del gruppo carbossilico di un aminoacido e del gruppo amminico del successivo (Fig. IV.18). La catena risultante di aminoacidi è chiamata polipeptide. Gli aminoacidi che compongono il polipeptide sono chiamati residui di aminoacidi.

La sequenza di residui di aminoacidi è chiamata la struttura primaria della proteina. I termini struttura "secondaria" e "terziaria" indicano diversi livelli di organizzazione di questa sequenza lineare. La struttura quaternaria è costituita da complessi proteici formati dall'interazione di diverse catene polipeptidiche (Fig. IV.19).

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